Строение тиреотропного гормона

Тиреотропный гормон гипофиза - димерный белок, состоящий из двух неодинаковых гликопротеидных субъединиц [14]. Первичная структура тиреотропного гормона была расшифрована в 1971 г., а вскоре были идентифицированы и его высшие структуры. Тиротропин с молекулярной массой 30 кД синтезируется в тиреотрофных клетках передней доли гипофиза. В отличие от пептидных гормонов гипофиза, представленных в основном одной полипептидной цепью, тиреотропный гормон (ТТГ, тиротропин) является сложным гликопротеином и содержит, кроме того α- и β- субъединицы, которые в отдельности биологической активностью не обладают.

Полностью расшифрована первичная структура α- и β-субъединиц тиротропина быка, овцы и человека: α-субъединица, содержащая 96 аминокислотных остатков, имеет одинаковую аминокислотную последовательность во всех изученных ТТГ и во всех лютеинизирующих гормонах гипофиза, т.е весьма консервативна и почти не имеет межвидовых различий; β-субъединица тиротропина человека, содержащая 112 аминокислотных остатков, отличается от аналогичного полипептида в ТТГ крупного рогатого скота аминокислотными остатками и отсутствием С-концевого метионина. β-субъединица обеспечивает взаимодействие гормона с рецептором . Вместе с тем свободная β-субъединица неактивна и проявляет биологическую активность только в комплексе с α-субъединицей. По мнению ряда авторов, α-субъединицей является не только активатором, но и протектором β-субъединицы от действия протеиназ [2, 9, 21].