Низкую активность данного фермента в мозгу пробуждающихся сусликов можно объяснить тем, что в физиологическом состоянии, видимо, потребность в потенциально тормозном медиаторе предельно низка, поскольку глицин может препятствовать выходу животных из спячки. Однако, определенный уровень глицина в тканях уже необходим, так как глицин является источником синтеза очень важных для организма биоорганических молекул.
В печеночной ткани полученные результаты активности глицилглицин-дипептидазы для обеих групп животных отличаются. У пробуждающихся сусликов «истинная» и «оптимальная» активность (при 37ºС) отличаются лишь на 21% (р>0.05). Также как и в мозгу, здесь не соблюдается температурная зависимость дипептидазной активности. У неспавших животных тем пературная зависимость активности глицилглицин-дипептидазы в печени при 37ºС выше, чем при 10ºС в 4.3 раза.
Сравнение «истинной» и «оптимальной» активности глицилглицин-дипептидазы обеих групп животных показало, что в печени пробуждающихся сусликов «истинная» активность выше на 61.5%, а «оптимальная» активность в 2.2 раза ниже, чем у неспавших сусликов.
Высокую активность глицилглицин-дипептидазы в печени при 37ºС можно объяснить высокой скоростью обновления белков в этом органе. Кроме того, глицин, образующийся из дипептида, включается во множество метаболических циклов происходящих в печени. Вступая во взаимодействие с определенными веществами, эта аминокислота становится строительным материалом для выработки протеинов, ферментов, гормонов, а также иных, необходимых для организма, веществ (Gusev et al., 2000). Глицин является «сырьем» для образования порфиринов и пуринов в организме, связывает низкомолекулярные токсические продукты (альдегиды, кетоны) (Лаврецкая, 1985).
TimeBiology