РНК - фермент

Каталитическая активность РНК была открыта в 1981 - 1982 гг., когда Томас Р. Чек и его коллеги изучали РНК из одноклеточного организма Tetrahymena thermophila, относящегося к типу простейших. К своему изумлению, они обнаружили, что эта РНК может катализировать разрезание и сплайсинг самой себя, в результате чего из нее выщепляется небольшой фрагмент. Если забыть, что РНК не белок, РНК тетрахимены удовлетворяет классическому определению фермента. От «настоящих» ферментов она отличается только тем, что белки-ферменты катализируют реакции, протекающие между другими молекулами, в то время как эта РНК катализирует собственные метаморфозы. Поэтому для ферментоподобных молекул РНК был предложен термин «рибозим» (от англ. RIBOnucleic enZYME).

Почему в биологических системах столь необходимы катализаторы? Потребность в них проистекает в основном из свойств химических соединений, составляющих живой организм. Молекулы, принимающие участие в клеточных процессах, обычно относительно стабильны и без воздействия извне неохотно вступают в химические реакции. Ферменты ускоряют эти реакции, так что они осуществляются за времена, соизмеримые со временем жизни клетки. Заметим, что с такой работой белки справляются превосходно. Обычно белковый фермент ускоряет катализируемую им реакцию в 106 - 1012 раз; причем белки являются истинными катализаторами: после завершения реакции белковый фермент остается в той же форме, в какой вступил в нее.

В общем-то, понятно, почему представление о том, что любой фермент является белком, прочно утвердилось в умах ученых, изучающих клетку. За десятилетия, прошедшие после того, как в 1926 г. Дж. Самнер из Корнеллского университета впервые выделил в чистом виде фермент - уреазу, участвующую в расщеплении мочевины, сотни ферментов были получены в индивидуальном виде. И во всех случаях фермент оказывался белком - цепочкой аминокислот, свернутой в пространстве определенным образом. В ходе исследований ферментов многое стало известно об их действии. Было обнаружено, что каждый фермент катализирует только одну биохимическую реакцию или группу очень сходных реакции. Такая исключительная специфичность обеспечивается пространственной укладкой аминокислотной цепи, придающей белку трехмерную структуру, необходимую для участия в данном химическом взаимодействии.

В 30 - 40-е годы активно изучалась «ферментативная» сторона жизни клетки, а изучение информационного аспекта в то время сильно отставало. Первый успех в этой области пришел в 1944 г., когда О. Эйвери и его коллегам из Рокфеллеровского института медицинских исследований удалось показать, что ДНК способна передавать генетическую информацию. Следующим большим достижением было установление структуры ДНК (это сделали в 1953 г. Дж. Уотсон и Ф. Крик).

Вскоре после того, как стали понятны структура и значение ДНК, выяснилось, что РНК выполняет ключевые функции в передаче генетической информации от ДНК к белку. Сначала последовательность нуклеотидов ДНК копируется, что осуществляется в процессе транскрипции; в результате этого синтезируется матричная РНК (мРНК), последовательность нуклеотидов которой соответствует исходной ДНК. Матричная РНК связывается с рибосомой, где на ней, как по программе, собирается молекула белка.

Передача генетической информации - только одна из функций РНК. В состав самой рибосомы также входит несколько молекул РНК (рРНК). Другие небольшие молекулы РНК, называемые транспортными (тРНК), участвуют в присоединении в нужном порядке аминокислот к растущей цепи белка. В конце 70-х годов роль мРНК, рРНК и тРНК была уже давно известна и казалось, что у РНК не осталось больше никаких тайн. Но это лишь казалось.